Diferencia entre Catalizador Biologicos Quimicos y sus Momenclaturas

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DIFERENCIA ENTRE CATALIZADOR BIOLOGICOS QUIMICOS Y SUS NOMENCLATURAS

 Catalizadores:

 Se denominan catalizadores a la sustancia, sea un compuesto o elemento, que tiene la posibilidad de acelerar (catalizador positivo) o retardar (catalizador negativo o inhibidor) una reacción química, con la particularidad de que estos catalizadores permanecen sin alteraciones.

 A este proceso se lo denomina catálisis. Los catalizadores no modifican el balance energético final sino que coadyuvan a permitir que el equilibrio se alcance con mayor o menor rapidez. Algunos catalizadores actúan modificando las superficies, permitiendo la reunión o división, depende el caso, de dos o más reactivos químicos. En la naturaleza existen catalizadores biológicos o biocatalizadores. Los que son más conocidos son las enzimas, que encierran una naturaleza proteica; y existen también los ribozimas, que tienen capacidad catalítica y su núcleo es de ácido ribonucleico.

 Catalizadores biológicos - Enzimas:

 Las reacciones químicas en sistemas biológicos raramente ocurren en ausencia de un catalizador. Estos catalizadores se denominan enzimas y son en su totalidad moléculas de naturaleza proteica (aunque ha habido estudios acerca de enzimas de naturaleza glucosídica). Es razonable pensar en la necesidad que tienen los seres vivos de poseer estos catalizadores, ya que las funciones vitales de cualquier célula serían imposibles de mantener si las reacciones que ocurren en ella fueran extremadamente lentas.

Además de incrementar la velocidad las enzimas exhiben una elevada especificidad y en algunos casos pueden ser reguladas por diferentes metabolitos, aumentando y otras veces disminuyendo, de acuerdo a las necesidades del momento, su actividad.

 

Todas estas propiedades pueden ser cumplidas por moléculas altamente complejas, que al ser moléculas orgánicas (macromoléculas) comparten características con las proteínas no enzimáticas y difieren de los catalizadores inorgánicos:

 a) Son termolábiles y su actividad depende en ciertos casos del pH del medio.

 

  1. b) El reconocimiento de la enzima con el reactivo a procesar (denominado sustrato) es altamente específico.

 

  1. c) Tienen gran eficiencia, es decir, transforman un gran número de moléculas de sustrato por unidad de tiempo.

 

  1. d) Están sujetas a una gran variedad de controles celulares, genéticos y alostéricos .

 

Como todos los catalizadores las enzimas aceleran notablemente la velocidad de una reacción química y cumplen con las siguientes características:

 

1) Son efectivas en pequeñas cantidades

 2) No sufren modificaciones químicas irreversibles durante la catálisis. Es decir que luego de la reacción enzimática, las moléculas de enzimas que reaccionaron son indistinguibles de las que no lo han hecho, (la estructura de la molécula se mantiene, al principio y final de la reacción, exactamente igual).

3) No afectan la posición de equilibrio de la reacción que catalizan. El estado inicial y final de la reacción es el mismo, solo que se llega al equilibrio mucho más rápidamente.

 Como norma, las enzimas no atacan a las células vivas. Sin embargo, tan pronto muere una célula, ésta es digerida por enzimas que rompen sus proteínas. La resistencia de las células vivas se debe a la incapacidad de las enzimas de atravesar la membrana celular mientras las células tienen vida. Cuando la célula muere, su membrana se hace permeable y la enzima puede penetrar en la célula y destruir las proteínas en su interior. Algunas células contienen también enzimas inhibidoras, denominadas antienzimas, que evitan la acción de una enzima sobre un sustrato.

 Catalizador Químico:

Es una sustancia que, siendo agregada para intervenir en una reacción química, hace que la misma ocurra a una velocidad mayor (o menor, en algunos casos).

 Una característica es que el catalizador debe encontrarse en su mismo estado antes y después de la reacción química.

 Nomenclatura y clasificación:

 Una forma general de denominar a las enzimas es añadir el sufijo "asa" al nombre del sustrato. Así, la ureasa es la enzima que cataliza la hidrólisis de la urea formando amoníaco y dióxido de carbono. Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a veces confusa. Actualmente se ha adoptado ciertas recomendaciones de la Internacional Encime Comisión, que pretende sistematizar la nomenclatura y clasificación de las diferentes enzimas conocidas. Este sistema divide a las enzimas en seis clases que a su vez pueden tener diferentes subclases.

Antiguamente las enzimas fueron nombradas atendiendo al substrato sobre el que actuaban, añadiéndole el sufijo -asa o haciendo referencia a la reacción catalizada. Así tenemos que la ureasa, cataliza la hidrólisis de la urea; la amilasa, la hidrólisis del almidón; la lipasa, la hidrólisis de lípidos; la ADNasa, la hidrólisis del ADN; la ATPasa, la hidrólisis del ATP, etc.

Clasificación de las enzimas

Grupo

Acción

ejemplos

1. Oxidoreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformado antes de volver a actuar de nuevo.

Dehidrogenasas

Aminooxidasa

Deaminasas

Catalasas

 

 

2. Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas)a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc

Transaldolasas

Transcetolasas

Transaminasas

3. Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar

Glucosidasas

Lipasas

Peptidasas

Esterasas

Fosfatasas

4. Isomerasas

Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversion

Isomerasas de azúcar

Epimerasas

Mutasas

5. Liasas

Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético.

Aldolasas

Decarboxilasas

6. Ligasas

Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP

Carboxilasas

Peptidosintetasas

 

Cofactores

 

Algunas enzimas dependen para su actividad catalítica además de la estructura proteica, de otras moléculas de naturaleza no proteica. Estas estructuras reciben el nombre de cofactores. Estos son resistentes al calor mientras que las proteínas generalmente no lo son.

 

El complejo enzima – cofactor recibe el nombre de holoenzima. A la fracción proteica aislada del cofactor que es inactiva se la denomina apoenzima. Los cofactorespueden ser simplemente iones metálicos o en algunos casos moléculas orgánicas complejas. Estas últimas el nombre de coenzimas.

 

Holoenzima = Apoenzima + Coenzima

 

En ciertos casos las coenzimas están estrechamente unidas a la molécula de la enzima y reciben el nombre del grupo prostético. Un ejemplo clásico lo constituye el grupo hemo del citocromo C, unido covalentemente a la proteína. Entre los cofactores que requieren las enzimas para su funcionamiento están las coenzimas: NADPH + H (nicotinamida adenina dinucleótido fosfato reducido), NAD (nicotinamida adenina dinucleotido), FAD (flavina adenina dinucleótido), piridoxal, biotina, tiamina, ácido tetra hidrofólico , cobalamina.

 Centro activo de una enzima

 Ya se había mencionado que la porción de la molécula en la enzima que se una al o a los sustratos es una zona relativamente pequeña de la misma. Esta zona , responsable de la actividad catalítica, que favorece la orientación de los grupos químicos (que reaccionan para dar los productos de la reacción) recibe el nombre de centro activo.

 Los grupos responsables de la actividad catalítica propiamente dicho se los denomina sitios catalíticos. En algunos casos esos grupos pueden corresponder a los grupos prostéticos de los cuales ya se ha hablado.

 Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas

 Temperatura: Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalización térmica. Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima de 370 C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen Sin embargo existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y en el otro extremo ciertas bacterias árticas tienen temperaturas óptimas cercanas a 00 C.

 

Efecto Del pH Sobre La Actividad Enzimática: El pH no afecta la actividad enzimática directamente sino que modifica la concentración de protones. Los protones además de alterar la estructura de la enzima y el substrato, pueden participar también en la reacción como substrato o producto. En esos casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad de la reacción.

 

Cualquier cambio brusco de pH, sabiendo que las enzimas son proteínas, puede alterar el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación .

 

Enzimas (pH óptimo): Pepsina (1,5) ; Tripsina (7,7); Catalasa (7,6); Arginasa (9,7); Ribonucleasa (7,8)

 

Inhibición Enzimática

 

La actividad enzimática puede ser disminuida o eliminada por la acción de ciertas sustancias a las cuales se les conoce con el nombre de inhibidores enzimáticos. Las distintas formas de interacción se traducen en varios tipos de inhibición perfectamente diferenciables experimentalmente. Los dos tipos más comunes son la competitiva y la no competitiva.

 Competitiva: el inhibidor compite con el substrato por la unión con el centro activo de la enzima. Un ejemplo clásico lo constituye la inhibición del malonato sobre la enzima succinato deshidrogenasa quecataliza la eliminación de dos átomos de hidrógeno de los átomos de carbono metilénico del succinato.

 No competitiva: el inhibidor forma un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo sin modificarla irreversiblemente. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato de di isopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa. Los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos.

Según su naturaleza los catalizadores pueden ser químicos o biológicos

 - Diferencias entre catalizadores biológicos y químicos

Biológicos

Químicos

Son específicos para una determinada reacción química o para un grupo de reacciones químicas a para un sustrato o grupo de sustratos.

Aceleran cualquier reacción inespecíficamente.

Son proteínas mayoritariamente ( hay ARN (Ribozimas) con función enzimática).

Son sustancias simples finamente divididas.

Son saturables

No son saturables.

Son altamente eficaces (son eficaces en bajas concentraciones).

Son medianamente eficaces.

Puede ser regulada su actividad catalítica.

No pueden ser regulados.

Son termolábiles y su actividad puede variar también de acuerdo al pH del medio.

No son termolábiles ni se alteran con cambios de pH.

Una enzima puede estar formada por una sola cadena de polipéptido, consistir en subunidades múltiples o requerir de componentes no proteicos. En general las reacciones catalizadas por enzimas se llevan a cabo a presión, temperatura y pH moderado.

Clasificación

Desde el punto de vista estructural podemos clasificar a las enzimas en simples y conjugadas (de la misma forma que hemos clasificado a las proteínas).

 

 

 

 

 

 

 

 

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